天然魚皮コラーゲン研究

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コラーゲンとは

Ingredients

コラーゲンは、体をつくるたんぱく質のひとつで、体のたんぱく質の約3割を占めています。

コラーゲンとは

コラーゲンは、皮膚、血管、腱、歯など、体のほとんどの組織にある繊維状のたんぱく質です。体を構成するたんぱく質全体の約30%を占めています。

細胞と細胞の間に繊維の形で存在する、硬くて丈夫なたんぱく質で、細胞のまわりにある「細胞外マトリックス」の主な成分です。

出典:[1]、[2]、[3]、[4]

体のどこに、どれくらいあるか

コラーゲンは、皮膚・腱・骨に特に多く含まれています。

部位コラーゲンの割合
皮膚(ヒト)乾燥重量の約75%
腱(ヒト)乾燥重量の65〜80%
骨重さの約20%(体積では約50%)

皮膚のコラーゲンのうち、I型が80〜90%、III型が8〜12%を占めます。

出典:[5]、[6]、[7]

コラーゲンの種類

コラーゲンには28の型があり、体の場所によって多い型が違います。

型多い場所
I型皮膚・腱・骨・角膜
II型軟骨
III型皮膚(I型の線維にまじる)
IV型基底膜(網の目をつくる)
V型角膜・軟骨
VII型表皮と真皮をつなぐ線維

皮膚のコラーゲンに占めるIII型の割合は、胎児で30〜60%、大人で10〜20%と、年齢によっても変わります。

出典:[8]、[9]

コラーゲンの形

コラーゲンは、3本の鎖がよりあわさった、らせん状の構造をしています。グリシン・プロリン・ヒドロキシプロリンというアミノ酸の並びがくり返されているのが特徴です。

出典:[10]

年齢とコラーゲン

体のコラーゲンの量は、年齢とともに減っていくとされています。皮膚の研究では、頬の真皮にあるコラーゲン線維の構造を表す指標が、年齢とともに下がっていくことが報告されています。

皮膚からとった細胞を調べた研究では、細胞がつくるI型コラーゲンのもと(プロコラーゲン)の量が、18〜29歳の人では 82ng/ml、80歳以上の人では 56ng/ml でした。

出典:[4]、[11]、[12]

ゼラチン・コラーゲンペプチドとの関係

コラーゲンが変性したものがゼラチンです。ゼラチンを酵素で細かく分解したものが「コラーゲンペプチド」で、食品の素材として使われています。コラーゲンは、昔からゼラチンやにかわの原料として、食材に使われてきました。

出典:[2]、[1]

食べたコラーゲンはどうなるか

食べたコラーゲンは、そのままの形ではなく、消化されてペプチドやアミノ酸になります。コラーゲンを口からとると、プロリルヒドロキシプロリン(Pro-Hyp)などの小さなペプチドが血液の中に増えることがわかっています。

日本人の女性が、ふだんの食事からとっているコラーゲンは、1日約2gとされています。

出典:[2]

多く含む食べ物

牛や豚では、骨・軟骨・じん帯・腱・皮に、魚では皮・腱・浮き袋に多く含まれています。ゼラチンも、コラーゲンからつくられる食品です。

出典:[3]、[2]

とる動物による違い

食品や原料に使われるコラーゲンは、牛や豚では骨・軟骨・じん帯・腱・皮から、魚では皮・腱・浮き袋などからとられています。とる動物や部位によって、コラーゲンの性質には違いがあります。

原料の割合

ゼラチンの原料は、豚の皮が41%、牛の骨が29.5%、牛の皮が28.5%で、魚は1.5%とされています。

アミノ酸の量

コラーゲンには、プロリンとヒドロキシプロリンというアミノ酸が多く含まれています。この2つの量は、豚や牛のコラーゲンで多く、魚、とくに冷たい海の魚では少ない傾向があります。

コラーゲン(ゼラチン)のプロリン・ヒドロキシプロリンの量

単位:アミノ酸1000個あたりの数(数字は2つの合計)

  • タラ(皮)156
  • スケトウダラ(皮)150
  • ティラピア(皮)198
  • マグロ(皮)195
  • 豚(皮)223
  • 子牛(皮)221

プロリンヒドロキシプロリン

熱で性質が変わる温度

コラーゲンは、温度が上がると、3本の鎖のらせん構造がほどけて性質が変わります(変性)。この温度は、とる動物によって違います。

比べたもの変性する温度
マダイ(ウロコ)約30℃
ティラピア(ウロコ)約35℃
豚(真皮)約41℃
比べたものすむ水の温度変性する温度
シロサケ(皮)8〜12℃約12℃
ナイルティラピア(皮)25〜30℃約31℃
ゼラチンの種類ゲルになる温度ゲルが溶ける温度
冷水魚4〜10℃13〜18℃
温水魚15〜22℃20〜29℃
哺乳類(豚・牛)20〜27℃28〜34℃

変性する温度は、測り方(溶液の粘り・熱量の測定など)で数値が変わります。表は、それぞれ同じ研究の中で同じ方法で測った値どうしを並べています。

魚のコラーゲンの形の特徴

多くの魚のI型コラーゲンには、ほかの脊椎動物にはない「α3鎖」という鎖があります。この鎖には、熱に強いらせんをつくる並び(Gly-Pro-Pro)が少ないことが、魚のコラーゲンが低い温度で変性しやすい理由のひとつと考えられています。

アレルギー・原料の管理

魚アレルギーの患者さんの血清を調べた研究では、マグロのコラーゲンに反応する人がいました。魚のコラーゲンと、ほかの動物のコラーゲンとの間では、交差反応はみられなかったと報告されています。牛の皮や骨からつくるゼラチン・コラーゲンについては、BSE(牛海綿状脳症)に関連して、原料の輸入の取り扱いが国によって定められています。

出典:[3]、[13]、[14]、[15]、[16]、[17]、[18]

フィッシュコラーゲン(魚のコラーゲン)とは

魚のI型コラーゲンは、皮・骨・ウロコ・筋肉などに広くある、細胞外マトリックスの主な成分です。魚のコラーゲンは、陸の動物のコラーゲンとよく似たアミノ酸の並びを持っていることがわかっています。

出典:[19]

魚のコラーゲンの取り出し方(抽出方法)

コラーゲンは、そのままでは水に溶けにくいため、取り出すときに処理が必要です。今使われているコラーゲンの多くは、アルカリで処理する方法か、酵素で処理する方法で溶かして取り出されています。

ウロコのコラーゲンでは、酸で溶かして取り出したものと、酵素(ペプシン)で溶かして取り出したものとで、性質に違いがあることが報告されています。

出典:[3]、[20]

天然タラの皮のコラーゲンの特徴

Dr.JAPANが研究と商品に使っているのは、北大西洋でとれた天然タラの皮から、酵素分解法で取り出したコラーゲンです。原料としての特徴を、論文や公的な資料の数字でまとめました。

特徴内容
低い温度で性質が変わる大西洋タラの皮のコラーゲンが熱で変性する温度は約18℃と、体温よりずっと低い温度です(豚の真皮は約41℃)。冷たい海の魚ほど、この温度が低い傾向があります。
原料の由来牛の皮や骨からつくるゼラチン・コラーゲンは、BSE(牛海綿状脳症)に関連して、原料の輸入の取り扱いが国によって定められています。また、豚や牛の原料には、宗教や食習慣による制約があることも知られています。魚の皮は、これらに当たりません。
アレルギー魚のコラーゲンと、ほかの動物のコラーゲンとの間では、交差反応はみられなかったと報告されています。ただし、魚アレルギーの人の中には魚のコラーゲンに反応する人もいるため、魚アレルギーの人は注意が必要です。
取り出し方コラーゲンは、酸で溶かして取り出すか、酵素で溶かして取り出すかで、性質に違いがあることが報告されています。Dr.JAPANが使うコラーゲンは、酵素分解法で取り出しています。
資源の活用魚の加工で出るもののうち、約30%がコラーゲンの多い皮・骨・ウロコとされ、これらを原料として生かす研究が進められています。
石井光の研究石井光医師が取得した2011年の欧州特許と、2015年の査読付き論文は、いずれも天然タラの魚皮コラーゲンを用いた研究です。

出典:[21]、[14]、[15]、[18]、[22]、[13]、[17]、[20]

原料ごとの比べ

コラーゲンの原料ごとに、取り出し方・熱への性質・宗教上の扱いを、論文の数字で並べました。数字は、魚の種類や測り方によって変わります。

原料性質
タラの皮
魚の皮
取り出す前の処理:ミネラルを抜く処理はいらない。乾燥した皮の重さの約37〜56%がコラーゲンとして取り出された(マダラ)。
熱で変性する温度:約18〜22℃(大西洋タラ)
ゼラチンが溶ける温度:約22℃
宗教上の扱い:広く受け入れられている
魚のウロコ
タイ・ティラピア・イワシなど
取り出す前の処理:ミネラル(ハイドロキシアパタイト)を含むため、ミネラルを抜く処理(脱灰)が必要。取り出された量は、乾燥したウロコの重さの約0.2〜0.6%(イワシ)。
熱で変性する温度:約24〜37℃(魚の種類による)
宗教上の扱い:広く受け入れられている
豚の皮
哺乳類
熱で変性する温度:約41℃(真皮)
ゼラチンが溶ける温度:約29℃
宗教上の扱い:イスラム教・ユダヤ教では認められていない
牛の皮・骨
哺乳類
熱で変性する温度:約35〜40℃
ゼラチンが溶ける温度:約35℃
宗教上の扱い:イスラム教では、決まった方法での処理と認証などの条件付き。BSE(牛海綿状脳症)に関連して、原料の輸入の取り扱いが国によって定められている

変性する温度・溶ける温度が低いほど、冷たい水でも溶けやすく、固まりにくい性質があります。一方で、ゼリーとして固める力は、冷たい海の魚のゼラチンより、豚や牛のゼラチンのほうが強いとされています。

出典:[23]、[21]、[24]、[25]、[14]、[26]、[27]、[28]、[29]、[18]、[13]

コラーゲンペプチドの大きさ(分子量)

からだの中や原料の中にあるコラーゲンの分子は、とても大きく、分子量は約30万です。タラのコラーゲンをつくる鎖(α1鎖・α2鎖)は、それぞれ約12万・約11万で、哺乳類(約13万・約11.5万)より少し小さいことが報告されています。

食品に使われるコラーゲンペプチドは、ゼラチンを酵素で細かく分解したもので、分子量は数千ほどです。ペプチドの大きさは、原料の種類ではなく、どこまで分解するか(製法)で決まります。原料による違いを調べた研究でも、魚・豚・牛のペプチドを同じ平均分子量(約2,000)にそろえて作っています。

出典:[30]、[21]、[31]

原料による、血液中のペプチドの違いを調べた研究

コラーゲンペプチドを飲んだあと、血液の中に出てくるペプチドの量や種類を、原料ごとに比べた研究があります。

研究(調べた人)分かったこと
日本(2007年)
健康な男性 5人
魚のウロコ・魚の皮・豚の皮のゼラチン分解物を比べた。血液中のヒドロキシプロリンを含むペプチドの量は、魚のウロコが豚の皮より多かった。アラニン-ヒドロキシプロリンなど、魚のものだけで見つかったペプチドもあった。
ヨーロッパの企業の研究(2024年)
健康な人 6人
魚の皮・豚の皮・牛の皮のペプチドを比べた。ヒドロキシプロリンの総量は、豚が魚より約1.2倍多かった。ヒドロキシプロリン-グリシンなど一部のペプチドは、魚が牛より多かった。

原料によって、血液中に出てくるペプチドの種類や量には違いがありますが、どちらの研究も人数が少なく、結果も研究によって違います。どの原料が体によいかを示すものではありません。

出典:[32]、[31]

魚皮コラーゲンペプチドの安全性の研究

魚の皮からとったコラーゲンペプチドを、1日12.5g(ふつうの量の5倍)、8週間とり続けた試験では、血液検査の数値に変化はみられなかったと報告されています。

出典:[33]

Dr.JAPAN の研究から

魚皮コラーゲンとウロココラーゲンの違い

市販されているコラーゲン製品の多くは、魚のウロコ由来です。しかし、ウロココラーゲンは抽出時に塩酸処理を行うため、コラーゲン活性が失われ、ECM強化効果を期待することができません(東京農工大学名誉教授・藤本大三郎博士の見解)。

一方、天然タラの魚皮由来コラーゲンは、酵素分解法で安全に抽出されるため、生体構造を維持した高活性コラーゲンとして機能します。石井医師は2011年にこの魚皮コラーゲンによる動脈硬化改善の欧州特許を取得しています。

天然タラのイラスト
魚皮コラーゲン(天然タラ)ウロココラーゲン
抽出方法酵素分解(低ダメージ)塩酸処理(活性が失われる)
ECM強化効果期待できる期待しにくい
原料コスト高額安価
Dr.JAPAN採用✓—

この成分を使っている Dr.JAPAN の商品

Dr.DECOLLA/Dr.Energy Collagen EX

出典

  1. [1]食品安全委員会「第35回企画専門調査会 資料」
    https://www.fsc.go.jp/sonota/hazard/hyoka_33.pdf
  2. [2]君羅好史・真野博(城西大学)「コラーゲンペプチドの食品機能性」日本食生活学会誌 25巻1号(2014)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/jisdh/25/1/25_005/_article/-char/ja/
  3. [3]北海道立網走水産試験場「水産加工情報 No.10」(1999)
    https://www.hro.or.jp/upload/34279/sh6v060000000id4.pdf
  4. [4]東京工業大学 生命理工オープンイノベーションハブ「バイオマトリックス イノベーション」
    https://www1.bio.titech.ac.jp/lihub/data/bioma_05.pdf
  5. [5]Shin JW ほか「International Journal of Molecular Sciences」20巻9号 2126(2019)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6540032/
  6. [6]Kannus P「Structure of the tendon connective tissue」Scandinavian Journal of Medicine & Science in Sports 10巻6号(2000)
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11085557/
  7. [7]斎藤充(東京慈恵会医科大学)「なぜ高い骨密度でも骨折するのか?」歯科薬物療法 32巻3号(2013)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/jsotp/32/3/32_13.04/_article/-char/ja
  8. [8]Ricard-Blum S「The Collagen Family」Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 3巻1号(2011)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3003457/
  9. [9]Kular JK ほか「Journal of Tissue Engineering」5巻(2014)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4883592/
  10. [10]奥山健二(大阪大学)「コラーゲンの構造」日本結晶学会誌 54巻5号(2012)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/jcrsj/54/5/54_263/_article/-char/ja
  11. [11]安井武史ほか(徳島大学ほか)「加齢による皮膚を非侵襲的に観る」日本香粧品学会誌 43巻1号(2019)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/koshohin/43/1/43_430104/_article/-char/ja
  12. [12]Varani J ほか「American Journal of Pathology」168巻6号(2006)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1606623/
  13. [13]Derkach SR ほか「Polymers」12巻 3051(2020)総説(ゼラチンの原料・アミノ酸組成・ゲル化温度の表)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC7766531/
  14. [14]Ikoma T ほか「International Journal of Biological Macromolecules」32巻 199-204(2003)
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12957317/
  15. [15]Zheng Y ほか「Foods」13巻 1213(2024)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11049058/
  16. [16]木村茂(東京水産大学)科学研究費助成事業 11460096
    https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-11460096
  17. [17]Hamada Y, Nagashima Y, Shiomi K(東京水産大学)「Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry」65巻2号(2001)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/bbb/65/2/65_2_285/_article/-char/en
  18. [18]厚生労働省 事務連絡「BSE発生国等から輸入されるゼラチン及びコラーゲンの原材料の取扱いについて」(平成27年3月27日)
    https://www.mhlw.go.jp/file/06-Seisakujouhou-11130500-Shokuhinanzenbu/0000083174.pdf
  19. [19]木村茂(東京水産大学)「魚類I型コラーゲンの構造と起源」日本水産学会誌 68巻5号(2002)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/suisan1932/68/5/68_5_637/_article/-char/ja
  20. [20]Moniruzzaman ほか「Characterization of Acid- and Pepsin-soluble Collagens Extracted from Scales of Carp and Lizardfish」Food Science and Technology Research 25巻2号(2019)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/fstr/25/2/25_331/_article/-char/en
  21. [21]Carvalho AM ほか「Marine Drugs」16巻 495(2018)(大西洋タラの皮のコラーゲン)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6316778/
  22. [22]Silva TH ほか「Marine Drugs」12巻 5881(2014)総説
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4278207/
  23. [23]Shu Y ほか「Genetics and Molecular Research」16巻2号(2017)(マダラの皮のコラーゲン)
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28671245/
  24. [24]Molecules 28巻 3394(2023)(大西洋タラの皮のコラーゲン)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10146550/
  25. [25]Gels 10巻 486(2024)(タラの皮のゼラチンと豚・牛のゼラチンの比較)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11354070/
  26. [26]Pati F ほか「Bioresource Technology」101巻 3737(2010)(魚のウロコのコラーゲン)
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20116238/
  27. [27]Santos F ほか「Frontiers in Pharmacology」(2024)(イワシのウロコのコラーゲン)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11576274/
  28. [28]Clinical Rheumatology(2026)イスラム法の見解の系統的レビュー(コラーゲン・ゼラチンの原料)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC13486105/
  29. [29]Foods 13巻 2793(2024)総説(ゼラチンの原料と宗教上の扱い)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11394984/
  30. [30]Heliyon(2024)総説(加水分解コラーゲン)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11381813/
  31. [31]Virgilio N ほか「Frontiers in Nutrition」11巻 1416643(2024)
    https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11325589/
  32. [32]Ohara H ほか「Journal of Agricultural and Food Chemistry」55巻 1532-1535(2007)
    https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17253720/
  33. [33]荻野ほか(東京農工大学ほか)Functional Food Research 20巻(2024)
    https://www.jstage.jst.go.jp/article/ffr/20/0/20_ffr20_p97-104/_article/-char/en

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